Le repliement des protéines par spectrométrie de masse est la clé de la structure et de la fonction de la protéine. Le repliement des protéines par spectrométrie de masse est devenu une méthode biophysique puissante, qui peut éclairer à la fois la structure et la dynamique des protéines. La liaison du ligand peut modifier l'état conformationnel de la protéine, et des modifications de la séquence d'acides aminés de la protéine peuvent modifier à la fois la structure et l'activité, ce qui peut entraîner des états pathologiques. Outre la distribution des états de charge, nous pouvons également étudier le repliement et la dynamique des protéines par MS en échangeant du deutérium sur les groupes amides du squelette peptidique. L'échange de protons amides contre du deutérium se produit à l'échelle de la milliseconde. L'échange est beaucoup plus rapide que le taux de clôture.
Revues connexes de repliement des protéines par spectrométrie de masse
Journal of Proteomics & Bioinformatics, Journal of Analytical & Bioanalytical Techniques, Journal of Chromatography & Separation Techniques, Journal of Chromatographic Science, Chromatography Research International et Journal of Liquid Chromatography et European Journal of Mass Spectrometry